«Körpereigene Peptide - kleine Eiweissmoleküle - haben in der Abwehr von Bakterien einen Vorteil gegenüber herkömmlichen Antibiotika: Sie wirken direkt und schnell auf die Zellmembran, die Hülle des Bakteriums, und zerstören diese, noch bevor sich Resistenzen bilden können», so Dagmar Zweytick vom Grazer Institut für Molekulare Biowissenschaften.
Fettsäurekette angehängt
Lactoferricin als antibakterielles Peptid ist zwar Bestandteil der Muttermilch, in seiner natürlichen Form jedoch zu schwach, um schlagkräftig gegen schwere Infektionen zu sein. Ein Grund mehr, es im Rahmen eines EU-Projektes zu modifizieren.
Die Zellmembran des Bakteriums Escherichia coli wird angegriffen. /
Konkret haben die Wissenschaftler die Aminosäure-Sequenz von Lactoferricin verändert und die Peptidderivate acyliert, sprich eine Fettsäurekette angehängt.
Die in der Folge getätigten Untersuchungen haben gezeigt, dass sowohl die acylierten als auch die nicht-acylierten Varianten die Zellmembran des Bakteriums Escherichia coli, das als Modellorganismus herangezogen wurde, stark schädigen. Die positiv geladenen Peptide docken an die negativ geladenen Lipide der Bakterienzellmembran an und brechen diese auf.
Peptidvarianten patentiert
Die Grazer Experten fanden in Zusammenarbeit mit Kollegen der Universitäten Ljubljana und Houston (Texas) ausserdem heraus, dass die acylierten Peptide auch die Zellteilung und damit die Vermehrung der Bakterien stören. Die Peptidvarianten wurden bereits international patentiert. Die Studie ist im Forschungsschwerpunkt «Molekulare Enzymologie und Physiologie» der Uni Graz verankert.
